Kagne

Quelques question pour vous aider à réviser

1. Vous vous rendez chez un entrepreneur. Vous voulez vous faire employer. Dans chacun des cas suivants, en vous basant sur vos connaissances et compétences en enzymologie, que direz-vous à l’entrepreneur pour le convaincre de vous embaucher ?

a) Brasseur

b) Propriétaire d'un laboratoire d'analyses biologiques cliniques

c) détenteur d'une usine de cosmétique

c) Pharmacien industriel

 2. La fermentation alcoolique est un procédé essentiel pour un bon vin et se déroule selon les équations suivantes :

quelle classe appartiennent les enzymes impliquées dans la formation de l’éthanol à partir du pyruvate ? Justifiez vos réponses.

 3. Les enzymes sont de puissants outils pour l’évaluation de certaines fonctions de l’organisme. On les dose plus souvent dans le sang où ont retrouve deux groupes d’enzymes plasmatiques : les enzymes plasmatiques fonctionnelles et les enzymes plasmatiques non fonctionnelles.

a) Quelle est la différence entre ces deux groupes d’enzymes ?

b) Un taux élevé d’enzymes plasmatiques fonctionnelles est-il un problème ?

c) Un faible taux d’enzymes plasmatique non fonctionnelles est-il un problème ?

d) L’une des enzymes plasmatiques non fonctionnelles utilisé pour évaluer la fonction hépatique est l’ALT. Son principe de dosage se résume sur le schéma suivant :

a)   Pourquoi ne pas doser directement le pyruvate ou le glutamate formé ?

b)   Pourquoi mesure-t-on la disparition du substrat plutôt que son apparition ? Ecrire la formule de la vitesse de la réaction.

c)   Dans le sang, on peut doser le glucose grâce à la glucose oxydase et l’AST grâce à l’alanine. Quelle est la différence dans ces deux dosages ?

d)   A quelles classes appartiennent ces deux enzymes, pourquoi ?

e)   A quel groupe de composés appartient le NAD+ ? Quel est son rôle dans cette réaction ? Quelle est son rapport structural avec l’apoenzyme ? Comparez cette relation avec celle du FAD et lapoenzyme.

f)   Donner la nommenclature fonctionnelle de l’ALT et de la LDH.

g)   Les enzymes hépatiques sont stables au moins 24 h à température ambiante ou 4 jours à + 4° C. Mais on recommande que le dosage se fasse à 37°C et le diagnostic clinique doit être réalisée en prenant en compte les données cliniques et de laboratoire.

1. Quel est l’effet de la température sur l’activité enzymatique ?

2. Pourquoi recommande-t-on d’effectuer le dosage à 37 °C ?

3. Décrire les effets du pH sur l’activité enzymatique. Quels sont les paramètres cinétiques affectés par le pH ?

4. L’existence du site actif des enzymes explique leur spécificité et leur efficacité. Expliquer pourquoi cette spécificité et cette efficacité peut être exploité dans le domaine de la thérapie enzymatique et de la technologie alimentaire.

5. Décrire comment la vitesse initiale d’une réaction est déterminée.

6. Quelles sont les conditions de détermination de la vitesse maximale d’une réaction.

7. Pourquoi un inhibiteur compétitif est-il plus efficace à faible concentration en enzyme alors qu’un inhibiteur mixte est efficace aussi bien à faible qu’à saturation en substrat. Illustrer par des équations.

8. Comparez l’hypothèse de l’état quasi stationnaire à l’hypothèse de l’équilibre rapide. En déduire pourquoi Km est une constante de dissociation apparente du complexe ES.

9. L'inhibition d'une enzyme intervenant au cours d'une pathologie d'origine métabolique peut contribuer à la création de nouveaux médicaments. Cependant, l'inhibition d'une enzyme (E) par un substrat (S) peut revêtir différents aspects : elle peut être réversible ou irréversible. D'autre part de très nombreuses enzymes interviennent chez l'homme ainsi que chez les parasites, les bactéries, les champignons et les virus. D'où l'intérêt de disposer d'inhibiteurs d'enzymes agissant sélectivement sur une espèce pathogène et ne présentant pas d'action chez l'homme. Dans d'autres cas ce sont les enzymes du patient qui sont la cible de médicaments. Que comprenez-vous de cette affirmation ?